Potencjał naukowy

Instytut Biochemii i Biofizyki PAN

INSTYTUT BIOCHEMII I BIOFIZYKI PAN
INSTYTUT BIOCHEMII I BIOFIZYKI PAN
INSTYTUT BIOCHEMII I BIOFIZYKI PAN
INSTYTUT BIOCHEMII I BIOFIZYKI PAN

Informacje o Konsorcjancie

Instytut Biochemii i Biofizyki PAN (IBB PAN), założony w 1957 roku, prowadzi badaniapodstawowe w dziedzinach biologii molekularnej i biochemii roślin, grzybów i drobnoustrojów, biofizyki, proteomiki, bioinformatyki i modelowania komputerowego układów biologicznych. Instytut uczestniczy w ponad 130 projektach i programach badawczych oraz konsorcjach, w tym w dwóch z mapy drogowej infrastruktury badawczej, jest liderem programu ELIXIR i partnerem programu PolarPOL.

Zadaniem Instytutu jest wykorzystanie środków własnych oraz talentu zatrudnianych pracowników do wprowadzania nowych programów, łączących badania podstawowe z badaniami aplikacyjnymi na najwyższym poziomie badawczym, umożliwiając jednocześnie rozwiązywanie istotnych problemów zgłaszanych przez odbiorców produktów końcowych z dziedzin takich jak biomedycyna, produkcja żywności, czy ochrona środowiska. IBB jest również członkiem konsorcjum Centrum Przedklinicznych Badań i Technologii (CePT).

W 2014 roku, w ramach projektu CePT, w Instytucie Biochemii i Biofizyki PAN, powstało Centrum Biotechnologii Molekularnej (CBM). W Centrum funkcjonują trzy pracownie:

  • Pracownia Białek Rekombinowanych (PBR)
  • Laboratorium Projektowania Leków (LPL)
  • Laboratorium Wielkoskalowego Testowania Leków i Farmakoproteomiki (LWTLF)

W wysoce wyspecjalizowanych, nowoczesnych pracowniach IBB prowadzone są badania z następujących dziedzin:

  • Bioinformatyka. Pracownia zajmuje się modelowaniem białek, projektowaniem sekwencji pasujących do struktur docelowych, badaniem interakcji białko-białko, łącznie ze zjawiskiem ‘macromolecular crowding’, modelowaniem szlaków metabolicznych oraz analizą sekwencji genomowych.
  • Sekwencjonowanie DNA. Pracownia Sekwencjonowania DNA uczestniczyła w Europejskim Projekcie (Sekwencjonowania) Genomu Drożdżowego (European Yeast Genome Project) oraz brała udział w polsko-francusko- niemieckim projekcie genomu Paramecium. Obecnie laboratorium uczestniczy w międzynarodowym konsorcjum„Potato Genome Sequencing Consortium”, powołanym do opracowania sekwencji genomu ziemniaka. Laboratorium pełni również rolę usługową, sekwencjonując próbki DNA zdeponowane przez pracowników IBB, jak również klientów spoza Instytutu.
  • Proteomika. Laboratorium proteomiczne wyposażone jest w trzy nowoczesne spektrometry masowe. Pracownia zajmuje się badaniem struktur białek, łącznie z identyfikacją fragmentów białek, wykorzystując zaawansowane metody spektrometrii masowej, oraz rozpoznaniem modyfikacji posttranslacyjnych białek. W szczególności, prowadzone badania dotyczą proteomiki ludzkiej plazmy oraz struktury specyficznych markerów choroby Alzheimera. Opracowanie nowego oprogramowania dla metodologii LC-MS jest ogromną zaletą w tej jakże konkurencyjnej dziedzinie.
  • Techniki NMR. Środowiskowe Laboratorium NMR skupia się na badaniu interakcji białko-ligand. Badania skoncentrowane są na poznawaniu struktury białek wiążących wapń w roztworach, wyznaczania dynamiki w oparciu o pomiary magnetycznej relaksacji jądrowej w białkach znakowanych izotopowo, analizie konformacyjnej peptydów cyklicznych, monitorowaniu technikami NMR bezpieczeństwa oraz wydajności leczenia CDP-choliną pacjentów z uszkodzeniami mózgu czy badaniu rozpoznawania chiralnego poprzez cyklodekstryny.
  • Laboratorium referencyjne dla GMO. IBB uzyskało prawo zorganizowania jednego z trzech laboratoriów referencyjnych w Polsce. Pracowania ta pracuje ściśle z Centralnym Laboratorium Referencyjnym UE, Joint Research Centre w Ispra, we Włoszech.
  • Bank Materiałów Biologicznych obejmuje kolekcje różnych plazmidów, szczepów bakteryjnych oraz drożdżowych. W chwili obecnej Bank liczy ponad 8500 próbek, dostępnych dla badaczy z IBB oraz spoza Instytutu.

Badania wykonane w Instytucie doprowadziły do powstania szeregu innowacyjnych technologii opartych na oryginalnych mechanizmach interwencji farmakologicznej, obejmujących naturalne miRNA, peptydomimetyki, szczepionki podjednostkowe i małocząsteczkowe modyfikatory białek. W chwili obecnej, aktywność innowacyjna Instytutu koncentruje się na rozwoju uzyskanych cząsteczek w kierunku leczenia schorzeń z autoagresji, stanów zapalnych, oporności antybiotykowej, mukowiscydozy, infekcji wirusami grypy oraz alergii na metale ciężkie. Komercjalizacja ostatniego z tych tematów jest prowadzona w formie licencji i partnerstwa ze spółką typu start-up.

Współpraca z biznesem

W ramach badań przedklinicznych nowych leków, we współpracy z firmami farmaceutycznymi (min. Celon Pharma i Oncoarendi) przeprowadzono analizy farmakokinetyki prawie 50 nowych substancji leczniczych a także ocenę własności oligomeryzacyjnych modyfikowanej biotechnologicznie insuliny.
Udzielono licencji inwestorowi prywatnemu na uruchomienie produkcji substancji aktywnej dla dermokosmetyków chroniących przed alergią niklową. Prace rozwojowe prowadzone przez R&D powołanej w tym celu firmy (Niccolum Sp. z o. o.) są wykonywane we współpracy z Centrum.

Usługi badawcze oferowane przez Centrum Biotechnologii Molekularnej:

  • analiza danych pochodzących z eksperymentów wielkoskalowych, w szczególności NSG (anotacja genomów, metagenomika, genomika komparatywna), transkryptomicznych i proteomicznych
  • projektowanie inhibitorów niskocząsteczkowych – własny unikalny pipeline do projektowania zwiazków niskocząsetczkowych w oparciu o strukturę receptora (SBDD). Pipeline ten posiada możliwość dokingu molekularnego przy pomocy różnych silników (dokowanie semi-gietkie i gietkie) oraz opracowane unikalne funkcje oceny interakcji ligand-receptor wykorzystujące metodologie Random Forest (RFScore-VS)
  • projektowanie inhibitorów peptydowych i peptydomimetyków, w szczególności inhibitorów zwijania białek oraz interakcji białkowych (dimeryzacji)
  • serwis miRNA
  • przygotowanie wektorów ekspresyjnych – pracownia opracowała wysokiej przepustowości metody przygotowania wektorów odpowiednich do heterologicznej ekspresji białek w E. coli i w liniach komórkowych
  • automatyczne, wieloetapowe oczyszczanie białek rekombinowanych z wykorzystaniem chromatografu AKTAExperss
  • pomiar masy makromolekuł z wykazywaniem techniki SEC-MALS (multi-angle static light scattering with size exclusion chromatography)
  • pomiar stopnia agregacji i promienia hydrodynamicznego makromolekuł z wykorzystaniem metody DLS (Dynamic Light Scattering)
  • pomiary spektroskopowe UV-VIS, CD, fluorescencja
  • pomiary kalorymetryczne ITC/DSC
  • MST – termoforeza mikroskalowa
  • synteza peptydów specjalnych
  • kompleksowa usługa specjalna: wyznaczanie stałych protonowania i stałych wiązania kompleksów biomolekuł, ze szczególnym uwzględnieniem oddziaływań z jonami metali
  • wspólne projekty badawcze i rozwojowe
  • ekspertyzy
  • sekwencjonowanie DNA nowej generacji (RNA-seq, ChIP-seq, sekwencjonowanie całych genomów, analizy metagenomiczne w tym sekwencjonowanie 16SrRNA, sekwencjonowanie paneli genowych)
  • analizy mikromacierzy DNA (mikromacierze ekspresyjne, tilingowe, SNP)
  • analizę i interpretację danych
  • analizy proteomiczne i metabolomiczne dla firm i ośrodków naukowych w biomedycynie
  • analizy identyfikacji białek z ich modyfikacjami potranslacyjnymi w dostarczonych próbkach (analiza jakościowa)
  • analizy ilościowe białek w złożonych preparatach białkowych w celu określenia różnic w składzie białkowym, lub analizy ilościowe a ujęciu bezwzględnym dla wybranej grupy białek (technika MRM, PRM). Pomiary ilościowe obejmują też szeroką gamę związków niskocząsteczkowych, głównie leków i ich metabolitów w płynach ustrojowych człowieka lub zwierząt laboratoryjnych (farmakokinetyka)

Stosowane modele współpracy:
Stosowanym obecnie modelem współpracy z przemysłem jest udzielanie licencji ograniczonych bądź pełnych podmiotom gospodarczym na podstawie posiadanych przez IBB PAN, jednostkę nadrzędną Centrum, praw własności intelektualnej (patent, zgłoszenie patentowe, inne formy know-how). Tworzone są również konsorcja i świadczone usługi naukowe (analizy na zlecenie, kompleksowe usługi badawcze, ekspertyzy).

Jesteśmy otwarci na nowe projekty, pomysły i współpracę. Zapraszamy do kontaktu.

Publikacje

Wynikiem innych dotychczasowych prac B+R realizowanych w CBM są utwory w rozumieniu
prawa autorskiego. Są one prezentowane na konferencjach naukowych oraz
upowszechniane w czasopismach naukowych, np.:

  • Lukasik A, Wójcikowski M, Zielenkiewicz P. Tools4miRs – one place to gather all the tools for miRNA analysis. Bioinformatics. 2016 Sep 1;32(17):2722-4. doi: 10.1093/bioinformatics/btw189. PubMed PMID: 27153626; PubMed Central PMCID: PMC5013900.
  • Fernández-Bachiller MI, Brzozowska I, Odolczyk N, Zielenkiewicz U, Zielenkiewicz P, Rademann J. Mapping Protein-Protein Interactions of theResistance-Related Bacterial Zeta Toxin-Epsilon Antitoxin Complex (ε₂ζ₂) withHigh Affinity Peptide Ligands Using Fluorescence Polarization. Toxins (Basel).2016 Jul 16;8(7). pii: E222. doi: 10.3390/toxins8070222. PubMed PMID: 27438853;PubMed Central PMCID: PMC4963854.
  • Faure G, Bakouh N, Lourdel S, Odolczyk N, Premchandar A, Servel N, Hatton A,Ostrowski MK, Xu H, Saul FA, Moquereau C, Bitam S, Pranke I, Planelles G, Teulon J, Herrmann H, Roldan A, Zielenkiewicz P, Dadlez M, Lukacs GL, Sermet-Gaudelus I,Ollero M, Corringer PJ, Edelman A. Rattlesnake Phospholipase A2 Increases CFTR-Chloride Channel Current and Corrects ∆F508CFTR Dysfunction: Impact in Cystic Fibrosis. J Mol Biol. 2016 Jul 17;428(14):2898-915. doi:10.1016/j.jmb.2016.05.016. PubMed PMID: 27241308.
  • Wójcikowski M, Zielenkiewicz P, Siedlecki P. Open Drug Discovery Toolkit(ODDT): a new open-source player in the drug discovery field. J Cheminform. 2015 Jun 22;7:26. doi: 10.1186/s13321-015- 0078-2. PubMed PMID: 26101548; PubMedCentral PMCID: PMC4475766.
  • Siwiak M, Zielenkiewicz P. Co-regulation of translation in protein complexes. Biol Direct. 2015 Apr 25;10:18. doi: 10.1186/s13062-015- 0048-7. PubMed PMID:25909184; PubMed Central PMCID: PMC4409705.
  • Trudel S, Odolczyk N, Dremaux J, Toffin J, Regnier A, Sevestre H, Zielenkiewicz P, Arnault JP, Gubler B. The clinical response to vemurafenib in a patient with a rare BRAFV600DK601del mutation-positive melanoma. BMC Cancer. 2014Sep 29;14:727. doi: 10.1186/1471-2407- 14-727. PubMed PMID: 25265970; PubMedCentral PMCID: PMC4192296.
  • Lukasik A, Zielenkiewicz P. In silico identification of plant miRNAs inmammalian breast milk exosomes– a small step forward? PLoS One. 2014 Jun16;9(6):e99963. doi: 10.1371/journal.pone.0099963. PubMed PMID: 24933019; PubMed Central PMCID: PMC4059707.
  • Odolczyk N, Zielenkiewicz P. Molecular modelling approaches for cysticfibrosis transmembrane conductance regulator studies. Int J Biochem Cell Biol.2014 Jul;52:39-46. doi: 10.1016/j.biocel.2014.04.004. Review. PubMed PMID:24735712.
  • Wójcikowski M, Zielenkiewicz P, Siedlecki P. DiSCuS: an open platform for (notonly) virtual screening results management. J Chem Inf Model. 2014 Jan27;54(1):347-54. doi: 10.1021/ci400587f. PubMed PMID: 24364790.
  • Lukasik A, Pietrykowska H, Paczek L, Szweykowska-Kulinska Z, Zielenkiewicz P.High- throughput sequencing identification of novel and conserved miRNAs in theBrassica oleracea leaves. BMC Genomics. 2013 Nov 19;14:801. doi:10.1186/1471-2164- 14-801. PubMed PMID: 24245539; PubMed Central PMCID:PMC3840582.
  • Odolczyk N, Fritsch J, Norez C, Servel N, da Cunha MF, Bitam S, Kupniewska A,Wiszniewski L, Colas J, Tarnowski K, Tondelier D, Roldan A, Saussereau EL,Melin-Heschel P, Wieczorek G, Lukacs GL, Dadlez M, Faure G, Herrmann H, Ollero M,Becq F, Zielenkiewicz P, Edelman A. Discovery of novel potent ΔF508-CFTRcorrectors that target the nucleotide binding domain. EMBO Mol Med. 2013Oct;5(10):1484-501. doi: 10.1002/emmm.201302699. PubMed PMID: 23982976; PubMedCentral PMCID: PMC3799575.
  • Siedlecki P, Garcia Boy R, Musch T, Brueckner B, Suhai S, Lyko F, Zielenkiewicz P. Discovery of two novel, small-molecule inhibitors of DNAmethylation. J Med Chem. 2006 Jan 26;49(2):678-83. PubMed PMID: 16420053.
  • Brueckner B, Garcia Boy R, Siedlecki P, Musch T, Kliem HC, Zielenkiewicz P, Suhai S, Wiessler M, Lyko F. Epigenetic reactivation of tumor suppressor genes bya novel small-molecule inhibitor of human DNA methyltransferases. Cancer Res.2005 Jul 15;65(14):6305-11. PubMed PMID: 16024632.
  • Bakun M, Senatorski G, Rubel T, Lukasik A, Zielenkiewicz P, Dadlez M, Paczek L. Urineproteomes of healthy aging humans reveal extracellular matrix (ECM)alterations and immune system dysfunction. Age (Dordr). 2014  Feb;36(1):299-311.doi: 10.1007/s11357-013-9562- 7. PubMed PMID: 23917802; PubMed Central PMCID:PMC3889913.
  • Gladki A, Kaczanowski S, Szczesny P, Zielenkiewicz P. The evolutionary rate of antibacterial drug targets. BMC Bioinformatics. 2013 Feb 1;14:36. doi: 10.1186/1471-2105-14 36. PubMed PMID: 23374913; PubMed Central PMCID: PMC3598507.
  • Ehebauer, M. T., M. Zimmermann, A. J. Jakobi, E. E. Noens, D. Laubitz, B. Cichocki, H. Marrakchi, M. A. Laneelle, M. Daffe, C. Sachse, A. Dziembowski, U. Sauer and M. Wilmanns (2015). “Characterization of the mycobacterial acyl-CoA carboxylase holo complexes reveals their functional expansion into amino acid catabolism.”; PLoS Pathog 11(2): e1004623. (5-letin IF 8,364, cytowania 1).
  • Jarrett, R., M. Salio, A. Lloyd-Lavery, S. Subramaniam, E. Bourgeois, C. Archer, K. L. Cheung, C. Hardman, D. Chandler, M. Salimi, D. Gutowska-Owsiak, J. Bernardino de la Serna, P. G. Fallon, H. Jolin, A. McKenzie, A. Dziembowski, E. I. Podobas, W. Bal, D. Johnson, D. B. Moody, V. Cerundolo and G. Ogg (2016). “Filaggrin inhibits generation of CD1a neolipid antigens by house dust mite-derived phospholipase.”; Sci Transl Med 8(325): 325ra318. (5-letin IF 13,845, cytowania 0).
  • Lubas, M., P. R. Andersen, A. Schein, A. Dziembowski, G. Kudla and T. H. Jensen (2015). “The human nuclear exosome targeting complex is loaded onto newly synthesized RNA to direct early ribonucleolysis.”; Cell Rep 10(2): 178-192. (5-letin IF 8,361 ;6 cytowań).
  • Lubas, M., C. K. Damgaard, R. Tomecki, D. Cysewski, T. H. Jensen and A. Dziembowski (2013). “Exonuclease hDIS3L2 specifies an exosome-independent 3'-5' degradation pathway of human cytoplasmic mRNA.”; EMBO J 32(13): 1855-1868. (5-letin IF 9,837, 32 cytowania).
  • Mathys, H., J. Basquin, S. Ozgur, M. Czarnocki-Cieciura, F. Bonneau, A. Aartse, A. Dziembowski, M. Nowotny, E. Conti and W. Filipowicz (2014). “Structural and biochemical insights to the role of the CCR4-NOT complex and DDX6 ATPase in microRNA repression.”; Mol Cell 54(5): 751-765. (5-letin IF 15,052, cytowania:39).
  • Orlowska, K. P., K. Klosowska, R. J. Szczesny, D. Cysewski, P. S. Krawczyk and A. Dziembowski (2013). “A new strategy for gene targeting and functional proteomics using the DT40 cell line.”; Nucleic Acids Res 41(17): e167. (5-letin IF 8,867, cytowania 2).
  • Plocinski, P., D. Laubitz, D. Cysewski, K. Stodus, K. Kowalska and A. Dziembowski (2014). “Identification of protein partners in mycobacteria using a single-step affinity purification method.” PLoS One 9(3): e91380. (5-letin IF 3,7, cytowania 2)
  • Szczepinska, T., K. Kalisiak, R. Tomecki, A. Labno, L. S. Borowski, T. M. Kulinski, D. Adamska, J. Kosinska and A. Dziembowski (2015). “DIS3 shapes the RNA polymerase II transcriptome in humans by degrading a variety of unwanted transcripts.”; Genome Res 25(11): 1622-1633. (5-letin IF 15,567 cytowanie 1)
  • Tomecki, R., K. Drazkowska, I. Kucinski, K. Stodus, R. J. Szczesny, J. Gruchota, E. P. Owczarek, K. Kalisiak and A. Dziembowski (2014). “Multiple myeloma-associated hDIS3 mutations cause perturbations in cellular RNA metabolism and suggest hDIS3 PIN domain as a potential drug target.”; Nucleic Acids Res 42(2): 1270-1290 (5-letin IF 8,867, cytowania 9).
  • Ukleja, M., J. Cuellar, A. Siwaszek, J. M. Kasprzak, M. Czarnocki-Cieciura, J. M. Bujnicki, A. Dziembowski and M. V. J (2016). “The architecture of the Schizosaccharomyces pombe CCR4-NOT complex.”; Nat Commun 7: 10433. (5-letin IF 11,9, cytowania 0).
  • Wrobel, L., U. Topf, P. Bragoszewski, S. Wiese, M. E. Sztolsztener, S. Oeljeklaus, A. Varabyova, M. Lirski, P. Chroscicki, S. Mroczek, E. Januszewicz, A. Dziembowski, M. Koblowska, B. Warscheid and A. Chacinska (2015). “Mistargeted mitochondrial proteins activate a proteostatic response in the cytosol.”; Nature 524(7566): 485-488. (5-letin IF 41,296, cytowania 4).
  • Ciesla, M., E. Makala, M. Plonka, R. Bazan, K. Gewartowski, A. Dziembowski and M. Boguta (2015). “Rbs1, a new protein implicated in RNA polymerase III biogenesis in yeast Saccharomyces cerevisiae.”; Mol Cell Biol 35(7): 1169-1181. (5-letin IF 5,229, cytowania 1).
  • Mroczek, S. and A. Dziembowski (2013). “U6 RNA biogenesis and disease association.”; Wiley Interdiscip Rev RNA 4(5): 581-592. (5-letin IF 6.164, cytowania 6).
  • Nicholls, T. J., G. Zsurka, V. Peeva, S. Scholer, R. J. Szczesny, D. Cysewski, A. Reyes, C. Kornblum, M. Sciacco, M. Moggio, A. Dziembowski, W. S. Kunz and M. Minczuk (2014). “Linear mtDNA fragments and unusual mtDNA rearrangements associated with pathological deficiency of MGME1 exonuclease.”; Hum Mol Genet 23(23): 6147-6162. (5-letin IF 6,850, cytowania 6)
  • Siwaszek, A., M. Ukleja and A. Dziembowski (2014). “Proteins involved in the degradation of cytoplasmic mRNA in the major eukaryotic model systems.”; RNA Biol 11(9): 1122-1136. (5-letin IF 5,237, cytowania 5)
  • Szczepinska, T., J. Kutner, M. Kopczynski, K. Pawlowski, A. Dziembowski, A. Kudlicki, K. Ginalski and M. Rowicka (2014). “Probabilistic approach to predicting substrate specificity of methyltransferases.”; PLoS Comput Biol 10(3): e1003514 (5-letin IF 5,271, cytowania 5)
  • Tomecki, R., K. Drazkowska, A. Krawczyk, K. Kowalska and A. Dziembowski (2015). “Purification of eukaryotic exoribonucleases following heterologous expression in bacteria and analysis of their biochemical properties by in vitro enzymatic assays.”; Methods Mol Biol 1259: 417-452.
  • Tomecki, R., A. Labno, K. Drazkowska, D. Cysewski and A. Dziembowski (2015). “hUTP24 is essential for processing of the human rRNA precursor at site A1, but not at site A0.”; RNA Biol 12(9): 1010-1029. (5-letin IF 5,237, cytowania 0)
  • Chlebowski, A., M. Lubas, T. H. Jensen and A. Dziembowski (2013). “RNA decay machines: the exosome.” Biochim Biophys Acta 1829(6-7): 552-560. (5-letin IF 5,661, cytowania 57)
  • N. E. Wezynfeld, T. Frączyk, W. Bal, Metal Assisted Peptide Bond Hydrolysis: Chemistry, Biotechnology and Toxicological Implications. Coord. Chem. Rev. 327-328C, 166-187, 2016.
  • M. Z. Wiloch, U. E. Wawrzyniak, I. Ufnalska, A. Bonna, W. Bal, S. C. Drew, W. Wróblewski, Tuning the redox properties of copper(II) complexes with amyloid-β peptides. J. Electrochem. Soc. 163, G196-G199, 2016.
  • T. M. Żurawik, A. Pomorski, A. Belczyk-Ciesielska, G. Goch, K. Niedźwiedzka, R. Kucharczyk, A. Krężel, W. Bal, Determining the pH in yeast mitochondria by 5(6)-carboxy- SNARF-1: from calibration issues to proton availability in biological volumes and pH paradigm, PLoS ONE 11, e0161353.
  • K. Bossak, M. Mital, J. Poznański, A. Bonna, S. Drew, W. Bal, Interactions of α-factor-1, a yeast pheromone, and its analog with copper(II) ions and low molecular weight ligands yield very stable complexes. Inorg. Chem. 55, 7829-7831, 2016.
  • M. Mital, I. A. Zawisza, M. Z. Wiloch, U. E. Wawrzyniak, V. Kenche, W. Wróblewski, W. Bal, S. C. Drew, Interactions of β-amyloid and an experimental Alzheimer’s disease therapeutic – Copper exchange and redox activity. Inorg. Chem. 55, 7317-7319, 2016.
  • M. S. Shoshan, Y. Lehman, W. Goch, W. Bal, E. Y. Tshuva, N. Metanis, Selenocysteine Containing Analogues of Atx1-based Peptides Protect Cells from Copper Ions Toxicity, Org. Biomol. Chem. 14, 6979-6984, 2016.
  • N. E. Wezynfeld, E. Stefaniak, K. Stachucy, A. Drozd, D. Płonka, S. C. Drew, A. Krężel, W. Bal, Resistance of Cu(Aβ4-16) to copper capture by metallothionein 3 supports a function of Aβ4-42 peptide as synaptic Cu II scavenger, Angew. Chem. Int. Ed. 55, 8235–8238, 2016.
  • Marszałek, A. Krezel, W. Goch, I. Zhukov, I. Paczkowska, W. Bal, Revised stability constant, spectroscopic properties and binding mode of Zn(II) to FluoZin-3, the most common zinc probe in life sciences. J. Inorg. Biochem. 161, 107-114, 2016.
  • T. Frączyk, I. A. Zawisza, W. Goch, E. Stefaniak, S. C. Drew, W. Bal, On the ability of CuAβ 1-x peptides to form ternary complexes: Neurotransmitter glutamate is a competitor while not a ternary partner. J. Inorg. Biochem. 158, 5-10, 2016.
  • M. Shoshan, N. Dekel, W. Goch, D. Shalev, T. Danieli, M. Lebendiker, W. Bal, E. Tshuva, Unbound Position II in MXCXXC Metallochaperone Model Peptides Impacts Metal Binding Mode and Reactivity: Distinct Similarities to Whole Proteins, J. Inorg. Biochem. 159, 29-36, 2016.
  • R. Jarrett, M. Salio, A. Lloyd-Lavery, S. Subramaniam, E. Bourgeois, C. Archer, A. Cheung, C. Hardman, D. Chandler, M. Salimi, D. Gutowska-Owsiak, J. B. de la Serna, P. Fallon, H. Jolin, A. Mckenzie, A. Dziembowski, E. Podobas, W. Bal, D. Johnson, D. Branch Moody, V. Cerundolo, G. Ogg, Filaggrin inhibits generation of CD1a neolipid antigens by house dust mite derived phospholipase, Sci. Transl. Med. 8, 325ra18, 2016.
  • T. Kleszczewski, B. Modzelewska, W. Bal, M. Sipowicz, A. Kostrzewska, Cu(II) complexation does not affect oxytocin action on pregnant human myometrium in vitro. Reprod. Toxicol. 59, 60-65, 2016.
  • M. Mital, N. E. Wezynfeld, T. Frączyk, M. Z. Wiloch, U. E. Wawrzyniak, A. Bonna, C. Tumpach, C. L. Haigh, K. J. Barnham, W. Bal, S. C. Drew, A Functional Role for Ab in Metal Homeostasis? N-Truncation and High-Affinity Copper Binding, Angew. Chem. Int. Ed. 54, 10460–10464, 2015.
  • N. E. Wezynfeld, A. Bonna, W. Bal, T. Frączyk, Ni(II) ions cleave and inactivate human alpha-1 antitrypsin hydrolytically, implicating nickel exposure as a contributing factor in pathologies related to antitrypsin deficiency, Metallomics 7, 596-604, 2015.
  • K. Bossak, W. Goch, K. Piątek, T. Frączyk, A. Bonna, A. Hartwig, W. Bal, The unusual Zn(II) affinities of zinc fingers of PARP-1 nuclear protein. Chem. Res. Toxicol. Toxicol. 28, 191-201, 2015.
  • Kędzierska H, Popławski P, Hoser G, Rybicka B, Rodzik K, Sokół E, Bogusławska J, Tański Z, Fogtman A, Koblowska M, Piekiełko-Witkowska A. (2016) Decreased Expression of SRSF2 Splicing Factor Inhibits Apoptotic Pathways in Renal Cancer. Int J Mol Sci. Sep 28;17(10)
  • Czerwinska AM, Nowacka J, Aszer M, Gawrzak S, Archacka K, Fogtman A, Iwanicka- Nowicka R, Jańczyk-Ilach K, Koblowska M, Ciemerych MA, Grabowska I.(2016) Cell cycle regulation of embryonic stem cells and mouse embryonic fibroblasts lacking functional Pax7. Cell Cycle. Sep 9:1-12
  • Buszewicz D, Archacki R, Palusiński A, Kotliński M, Fogtman A, Iwanicka-Nowicka R, Sosnowska K, Kuciński J, Pupel P, Olędzki J, Dadlez M, Misicka A, Jerzmanowski A, Koblowska MK.(2016) HD2C histone deacetylase and a SWI/SNF chromatin remodeling complex interact and both are involved in mediating the heat stress response in Arabidopsis. Plant Cell Environ. Apr 16. doi: 10.1111/pce.12756
  • Kotliński M, Rutowicz K, Kniżewski Ł, Palusiński A, Olędzki J, Fogtman A, Rubel T, Koblowska M, Dadlez M, Ginalski K, Jerzmanowski A. (2016) Histone H1 Variants in Arabidopsis Are Subject to Numerous Post-Translational Modifications, Both Conserved and Previously Unknown in Histones, Suggesting Complex Functions of H1 in Plants PLoS One.
  • Czerwinska AM, Grabowska I, Archacka K, Bem J, Swierczek B, Helinska A, Streminska W, Fogtman A, Iwanicka-Nowicka R, Koblowska M, Ciemerych MA. (2016) Myogenic Differentiation of Mouse Embryonic Stem Cells That Lack a Functional Pax7 Gene. Stem Cells Dev. Feb 15;25(4):285-300
  • Rutowicz K, Puzio M, Halibart-Puzio J, Lirski M, Kroteń MA, Kotliński M, Kniżewski Ł, Lange B, Muszewska A, Śniegowska-Świerk K, Kościelniak J, Iwanicka-Nowicka R, Żmuda K, Buza K, Janowiak F, Jõesaar I, Laskowska-Kaszub K, Fogtman A, Zielenkiewicz P, Tiuryn J, Kollist H, Siedlecki P, Ginalski K, Świeżewski S, Koblowska M, Archacki R, Wilczyński B, Rapacz M, Jerzmanowski A (2015). A specialized histone H1 variant is required for adaptive responses to complex abiotic stress and related DNA methylation in Arabidopsis. Plant Physiol. Sep 8. pii: pp.00493.2015
  • Wrobel L, Topf U, Bragoszewski P, Wiese S, Sztolsztener ME, Oeljeklaus S, Varabyova A, Lirski M, Chroscicki P, Mroczek S, Januszewicz E, Dziembowski A, Koblowska M, Warscheid B, Chacinska A.(2015) Mistargeted mitochondrial proteins activate a proteostatic response in the cytosol. Nature. 2015 Aug 27;524(7566):485-8
  • Janczar S, Fogtman A, Koblowska M, Baranska D, Pastorczak A, Wegner O, Kostrzewska M, Laguna P, Borowiec M, Mlynarski W. Novel severe hemophilia A and moyamoya (SHAM) syndrome caused by Xq28 deletions encompassing F8 and BRCC3 genes. Blood. 2014 Jun 19;123(25):4002-4
  • Bartosik AA, Glabski K, Jecz P, Mikulska S, Fogtman A, Koblowska M, Jagura-Burdzy G. Transcriptional profiling of ParA and ParB mutants in actively dividing cells of an opportunistic human pathogen Pseudomonas aeruginosa. PLoS One. 2014 Jan 31;9(1):e87276
  • Archacki R, Buszewicz D, Sarnowski TJ, Sarnowska E, Rolicka AT, Tohge T, Fernie AR, Jikumaru Y, Kotlinski M, Iwanicka-Nowicka R, Kalisiak K, Patryn J, Halibart-Puzio J, Kamiya Y, Davis SJ, Koblowska MK, Jerzmanowski A. (2013). BRAHMA ATPase of the SWI/SNF chromatin remodeling complex acts as a positive regulator of gibberellin-mediated responses in arabidopsis. PLoS One. 8(3): e58588

Materiały informacyjne:

Zdjęcia InstytutuInstytut Biochemii i Biofizyki PAN - galeria

Zdjęcia Instytutu

zobacz więcej
Publikacje naukowePublikacje

Publikacje

zobacz więcej
Powiadomienie o plikach cookies

Strona cept.wum.edu.pl korzysta z plików cookies. Pozostając na tej stronie, wyrażasz zgodę na korzystanie z tych plików. Dowiedz się więcej w Polityce Prywatności.